AETX - AETX

AETX "Polypeptid" označuje skupinu polypeptidu neurotoxiny izolovaný od mořská sasanka Anemonia erythraea ten cíl iontové kanály, kterým se mění jejich funkce. Byly identifikovány čtyři podtypy: AETX I, II, III a K, které se liší svou strukturou a cílem.

Etymologie a zdroj

Čtyři podtypy AETX (Anemonia erythraea toxiny) jsou produkovány mořskou sasankou Anemonia erythraea.[1]

Chemie

AETX I

AETX I se skládá ze 47 aminokyselin. Zjištěná molekulová hmotnost se jeví jako přibližně 5 kDa. Je zařazen do neurotoxinů sodíkových kanálů s napětím řízeným napětím typu I.[1] Jak uvádí Norton et al.,[2] tato skupina se skládá z polypeptidových neurotoxinů s průměrem 46-49 aminokyselin a 27 zbytků, které jsou vysoce konzervované. AETX I sdílí 21 z 27 konzervovaných zbytků se zástupci polypeptidových toxinů typu I z mořských sasanek.[1]

AETX II a III

AETX II a AETX III dosud nebyly kategorizovány, protože jejich struktura neodpovídá žádným známým polypeptidovým neurotoxinům z mořských sasanek.[1] AETX II se skládá z 59 aminokyselinových zbytků a má molekulovou hmotnost 6506 Da. AETX III má stejný počet aminokyselinových zbytků a molekulovou hmotnost 6558 Da.[1] AETX II a III jsou vysoce homologní s procentem podobnosti 94,9%.

AETX II i III vykazují sekvenční podobnosti s neurotoxinem TxI izolovaným z Phoneutria nigriventer, agresivní brazilský pavouk. Tyto podobnosti se týkají pozice 7 polovičníchcystin (oxidovaný cystein) zbytky v AETX II i III, v souladu se zachovanými polocystinovými zbytky v celém P. nigriventer neurotoxiny.[1] Aminokyselinová sekvence AETX I se liší od aminokyselinových sekvencí AETX II a III. AETX I je bohatý na aminokyseliny asparagin a kyselinu asparagovou a nemá žádný lysin, zatímco AETX II a III mají vysoký počet polovičních cystinů. Všechny tři polypeptidy mají společné to, že glycin je nejhojnější aminokyselina.[1]

AETX K.

AETX K je členem rodiny toxinů draselného kanálu typu I.[3] Avšak na rozdíl od ostatních členů této rodiny, kteří mají 35-37 aminokyselinových zbytků, AETX K sestává z 83 aminokyselinových zbytků; má molekulovou hmotnost 3999,3 Da. Sdílí šest konzervovaných zbytků Cys s ostatními členy toxinů draslíkových kanálů typu I.[3]

Cíl a způsob akce

AETX I je součástí mořské anemonové sodíkové kanálové inhibiční podrodiny 1 a váže se na neurotoxinové receptorové místo 3 napěťově řízené sodíkové kanály, což zpomaluje jejich deaktivaci.[4] Způsob účinku AETX II a III není znám, ale vykazují strukturní podobnost s pavoučími toxiny, a proto mohou působit stejným způsobem, tj. Mohou aktivovat sodíkové kanály závislé na napětí.[1] AETX K patří do skupiny toxinů draselného kanálu mořské sasanky typu 1. Jeho pár lysin-tyrosin (21Lys a 22Tyr) se jeví jako zásadní pro jeho závaznost draslíkové kanály.[3]

Toxicita

The LD50 proti krabům byla odhadnuta pro AETX I (2,2 ug / kg), II (0,53 ug / kg) a III (0,28 ug / kg). Žádný z těchto toxinů nevykazuje silný toxický účinek u myší.[1] LD50 AETX K není dosud známa, ale jeho 50% inhibiční koncentrace (IC50 ) byla stanovena jako 91 nM.[3]

Reference

  1. ^ A b C d E F G h i Shiomi, Kazuo; Qian, Wen-Hong; Lin, Xin-Yu; Shimakura, Kuniyoshi; Nagashima, Yuji; Ishida, Masami (1997). "Nové polypeptidové toxiny s kralovou letalitou z mořských sasanek Anemonia erythraea". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 1335 (1–2): 191–8. doi:10.1016 / S0304-4165 (96) 00137-7. PMID  9133656.
  2. ^ Norton, Raymond S. (1991). "Struktura a strukturně-funkční vztahy proteinů mořských sasanek, které interagují s sodíkovým kanálem". Toxicon. 29 (9): 1051–84. doi:10.1016/0041-0101(91)90205-6. PMID  1686683.
  3. ^ A b C d Hasegawa, Yuichi; Honma, Tomohiro; Nagai, Hiroši; Ishida, Masami; Nagashima, Yuji; Shiomi, Kazuo (2006). „Izolace a klonování cDNA peptidového toxinu draselného kanálu z mořské sasanky Anemonia erythraea“. Toxicon. 48 (5): 536–42. doi:10.1016 / j.toxicon.2006.07.002. PMID  16905168.
  4. ^ Catterall, William A .; Cestèle, Sandrine; Yarov-Yarovoy, Vladimir; Yu, Frank H .; Konoki, Keiichi; Scheuer, Todd (2007). "Napěťově řízené iontové kanály a toxiny modifikátoru hradlování". Toxicon. 49 (2): 124–41. doi:10.1016 / j.toxicon.2006.09.022. PMID  17239913.

Další čtení

externí odkazy

Podrobnosti o proteinu: