ADP-ribosylglykohydroláza - ADP-ribosylglycohydrolase

ADP-ribosylglykohydroláza
PDB 1t5j EBI.jpg
krystalová struktura ribosylglykohydrolázy mj1187 z methanococcus jannaschii
Identifikátory
SymbolADP_ribosyl_GH
PfamPF03747
InterProIPR005502
SCOP21t5j / Rozsah / SUPFAM

V molekulární biologii ADP-ribosylglykohydroláza je rodina enzymy který katalýzy hydrolýza ADP -ribosylové modifikace z proteinů, nukleových kyselin a malých molekul.[1] Tato rodina má u lidí tři členy (ARH1-3): ARH1, nazývaný také [Protein ADP-ribosylarginin] hydroláza, štěpí ADP-ribózu-L-arginin,[2] ARH2, o kterém se předpokládá, že bude enzymaticky neaktivní,[3] a ARH3, který štěpí primárně ADP-ribózu-L-serin, ale bylo prokázáno, že užívá také poly (ADP-ribózu), Ó-1 '' - acetyl-ADP-ribóza a alfa-nikotinamidadeninindinukleotid jako substráty.[4][5][6][7] Rodina také zahrnuje ADP-ribosyl- (dinitrogen reduktáza) hydroláza je známo, že reguluje dinitrogenázu reduktáza, klíčový enzym dráhy fixující dusík v bakteriích,[8][1] a nejpřekvapivější Medúza krystaliny,[8] ačkoli tito bílkoviny Zdá se, že ztratili předpokládané Aktivní stránky zbytky.

Viz také

Reference

  1. ^ A b Rack JG, Palazzo L, Ahel I (březen 2020). „(ADP-ribosyl) hydrolázy: struktura, funkce a biologie“. Geny a vývoj. 34 (5–6): 263–284. doi:10,1101 / gad.334631.119. PMC  7050489. PMID  32029451.
  2. ^ Takada T, Iida K, Moss J (srpen 1993). "Klonování a místně zaměřená mutageneze lidské ADP-ribosylargininhydrolázy". The Journal of Biological Chemistry. 268 (24): 17837–43. PMID  8349667.
  3. ^ Smith SJ, Towers N, Saldanha JW, Shang CA, Mahmood SR, Taylor WR, Mohun TJ (srpen 2016). „Srdečně omezený protein ADP-ribosylhydrolasa 1 je nezbytný pro růst srdeční komory a působí na svalové aktinové vlákno“. Vývojová biologie. 416 (2): 373–88. doi:10.1016 / j.ydbio.2016.05.006. PMC  4990356. PMID  27217161.
  4. ^ Fontana P, Bonfiglio JJ, Palazzo L, Bartlett E, Matic I, Ahel I (červen 2017). "Serin ADP-ribosylace obrácení pomocí hydrolázy ARH3". eLife. 6: e28533. doi:10,7554 / eLife.28533. PMC  5552275. PMID  28650317.
  5. ^ Stevens LA, Kato J, Kasamatsu A, Oda H, Lee DY, Moss J (prosinec 2019). „Rodiny ARH a makrodomény hydrolázy akceptoru α-ADP-ribózy katalyzují hydrolýzu α-NAD +“. ACS Chemická biologie. 14 (12): 2576–2584. doi:10.1021 / acschembio.9b00429. PMID  31599159.
  6. ^ Ono T, Kasamatsu A, Oka S, Moss J (listopad 2006). „39-kDa poly (ADP-ribóza) glykohydroláza ARH3 hydrolyzuje O-acetyl-ADP-ribózu, produkt ze skupiny sir2 acetyl-histon-deacetyláz“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 103 (45): 16687–91. doi:10.1073 / pnas.0607911103. PMC  1636516. PMID  17075046.
  7. ^ Oka S, Kato J, Moss J (leden 2006). "Identifikace a charakterizace savčí 39-kDa poly (ADP-ribóza) glykohydrolázy". The Journal of Biological Chemistry. 281 (2): 705–13. doi:10,1074 / jbc.M510290200. PMID  16278211. S2CID  19256217.
  8. ^ A b Fitzmaurice WP, Saari LL, Lowery RG, Ludden PW, Roberts GP (srpen 1989). "Geny kódující reverzibilní ADP-ribosylační systém dinitrogenázy reduktázy z Rhodospirillum rubrum". Molekulární a obecná genetika. 218 (2): 340–7. doi:10.1007 / BF00331287. PMID  2506427. S2CID  35664554.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR005502