Číslo obratu - Turnover number - Wikipedia

Číslo obratu má dva různé významy:

v enzymologie, číslo obratu (také nazývané kkočka) je definován jako maximální počet chemických přeměn Podklad molekul za sekundu, že jeden Aktivní stránky provede pro daný enzym koncentrace pro enzymy se dvěma nebo více aktivními místy.[1] U enzymů s jediným aktivním místem kkočka se označuje jako katalytická konstanta.[2] To lze vypočítat z maximální reakční rychlosti a koncentrace místa katalyzátoru jak následuje:

(Vidět Kinetika Michaelis-Menten ).

V jiných chemických polích, jako je organokovový katalýza, číslo obratu (zkráceně TÓN) má jiný význam: počet molů substrátu, který může mol katalyzátoru převést, než se stane inaktivovaným.[3] Ideální katalyzátor by měl v tomto smyslu nekonečné číslo obratu, protože by se nikdy nespotřebovalo, ale ve skutečnosti je často vidět čísla obratu, která se pohybují od 100 do 40 milionů kataláza. Termín frekvence obratu (zkráceně TOF) se používá k označení obratu za jednotku času, jako v enzymologii. Pro většinu relevantních průmyslových aplikací je frekvence obratu v rozmezí 10−2 – 102 s−1 (enzymy 103 – 107 s−1).[1]Frekvence obratu katalázy je maximální, tj. 4 X 107 s−1.

Počet obratů difúzně omezených enzymů

AChE je a serinová hydroláza s hlášenou katalytickou konstantou> 10 000 / s. To znamená, že AChE reaguje s acetylcholinem téměř rychlostí omezenou difúzí.[4]

Karboanhydráza je jedním z nejrychlejších enzymů a její rychlost je obvykle omezena difúze míra jeho substráty. Typické katalytické konstanty pro různé formy tohoto enzymu se pohybují mezi 104 a 106 reakce za sekundu.[5]

Viz také

Reference

  1. ^ Roskoski, Robert (01.01.2015), „Kinetika Michaelis-Menten ☆“, Referenční modul v biomedicínských vědách, Elsevier, doi:10.1016 / b978-0-12-801238-3.05143-6, ISBN  978-0-12-801238-3, vyvoláno 2020-12-15
  2. ^ Leskovac V (2003). Komplexní kinetika enzymů. New York, USA: Kluwer Academic / Plenum.
  3. ^ Bligaard, Thomas; Bullock, R. Morris; Campbell, Charles T .; Chen, Jingguang G .; Gates, Bruce C .; Gorte, Raymond J .; Jones, Christopher W .; Jones, William D .; Kitchin, John R .; Scott, Susannah L. (2016). „Směrem k benchmarkingu ve vědě o katalýze: osvědčené postupy, výzvy a příležitosti“. ACS katalýza. 6 (4): 2590–2602. doi:10.1021 / acscatal.6b00183.
  4. ^ Quinn DM (1987). "Acetylcholinesteráza: struktura enzymu, dynamika reakce a virtuální přechodové stavy". Chemické recenze. 87: 955–79. doi:10.1021 / bi00349a019.
  5. ^ Lindskog S (1997). "Struktura a mechanismus karboanhydrázy". Farmakologie a terapeutika. 74 (1): 1–20. doi:10.1016 / S0163-7258 (96) 00198-2. PMID  9336012.