Těžit - MinE - Wikipedia

The Těžit protein je jedním ze tří proteinů Minimální systém kódováno minB operon je nutné generovat oscilace mezi póly před dělením bakteriálních buněk jako prostředek k určení střední zóny buňky, jak je vidět na E. coli.

Dějiny

MinE se původně myslelo, že se shromažďuje jako statický prstenec v buněčném centru, čímž brání tomu, aby tam lokalizoval a navázal se inhibiční komplex MinCD a místo toho ovlivnil komplex, aby obsadil každý bakteriální pól.[1]Raskin a de Boer později odhalili dynamickou interakci proteinů Min, kde nestabilní interakce mezi proteiny vedla k oscilacím mezi póly, což vedlo k nižším koncentracím komplexu MinCD v centru buňky.

Funkce

MinE je faktor topologické specifičnosti, který kompenzuje aktivitu inhibitoru dělení MinCD v místě dělení uprostřed buněk. MinE funguje jako dimer a bude se vázat na komplex MinCD vázaný na membránu a měnit jeho dynamiku vazby. MinE má vazebnou aktivitu k membráně[2] a mohou také interagovat s MinD pouze na membráně, což naznačuje konformační změnu v MinD při interakci s fosfolipidy, díky nimž je náchylný k aktivitě MinE.[3] MinE pozitivně i negativně reguluje interakci MinD s membránou.[3]

Analýza delece odhalila, že v MinE existují dvě zájmové domény, každá se samostatnou funkcí.[4] Doména N-Terminal obsahuje doménu anti-MinCD, která je nezbytná a dostatečná [1] interagovat s MinD a působit proti inhibici dělení zprostředkované MinCD a stimulovat aktivitu ATPázy MinD, což má za následek oddělení MinD od membrány po hydrolýze ATP.[5][6] Je také známo, že MinE tvoří kruh poblíž každého pólu. Účelem této kruhové struktury je katalyzovat uvolňování membránově vázaného MinD, což dodává regionální specificitu lokalizace Min proteinu.[7]

Struktura

Jaderná magnetická rezonance (NMR) spektroskopie zkráceného MinE odhalila dlouhou alfa-šroubovice stejně jako dva antiparalelní beta řetězce. U těchto struktur se předpokládá, že zprostředkují homodimerizaci interakcí struktur alfa / beta. Tyto strukturní studie také podporují teorii, že kruhová struktura MinE může ve skutečnosti tvořit multimerní vláknitou strukturu jako funkci interakce těchto alfa a beta jednotek. Rovněž se předpokládá, že MinE může potenciálně tvořit struktury vyššího řádu a nemusí se omezovat pouze na tvorbu prstenců.[8]

K objasnění polymeračních struktur vyššího řádu MinE a ke stanovení jejich dynamiky na zbývajícím systému Min je zapotřebí další strukturní studie a molekulární zobrazování. Nedávno byly použity výpočetní modely k prozkoumání limitů tohoto systému.[9]

Reference

  1. ^ A b Raskin DM; de Boer PA. (1997). "MinE ring: FtsZ-nezávislá buněčná struktura požadovaná pro výběr správného dělícího místa v E. coli". Buňka. 91 (5): 685–94. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80455-9. PMID  9393861.
  2. ^ Hsieh, Cheng-Wei; Lin, Ti-Yu; Lai, Hsin-Mei; Lin, Chu-Chi; Hsieh, Ting-Sung; Shih, Yu-Ling (01.01.2010). „Přímá interakce membrány MinE přispívá ke správné lokalizaci MinDE v E. coli“. Molekulární mikrobiologie. 75 (2): 499–512. doi:10.1111 / j.1365-2958.2009.07006.x. ISSN  1365-2958. PMC  2814086. PMID  20025670.
  3. ^ A b Vecchiarelli, Anthony G .; Li, Min; Mizuuchi, Michiyo; Hwang, Ling Chin; Seol, Yeonee; Neuman, Keir C .; Mizuuchi, Kiyoshi (2016-03-15). „Membránově vázaný komplex MinDE funguje jako přepínací spínač, který pohání min. Oscilaci spojenou s cytoplazmatickým vyčerpáním MinD“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 113 (11): E1479–1488. doi:10.1073 / pnas.1600644113. ISSN  1091-6490. PMC  4801307. PMID  26884160.
  4. ^ Pichoff S; Vollrath B; Touriol C; Bouché JP. (1995). "Analýza delece genu minE, který kóduje faktor topologické specificity buněčného dělení v Escherichia coli". Mol. Microbiol. 18 (2): 321–9. doi:10.1111 / j.1365-2958.1995.mmi_18020321.x. PMID  8709851.
  5. ^ Lu-Yan Ma; Glenn King & Lawrence Rothfield (2003). „Mapování místa MinE podílejícího se na interakci s proteinem Escherichia coli divize MinD pro výběr místa“ (PDF). J. Bacteriol. 185 (16): 4948–55. doi:10.1128 / JB.185.16.4948-4955.2003. PMC  166455. PMID  12897015.
  6. ^ Ma L; Král GF; Rothfield L. (2003). „Umístění vazebného místa MinE na povrchu MinD naznačuje věrohodný mechanismus pro aktivaci MinD ATPázy Escherichia coli během výběru místa dělení“. Mol. Microbiol. 54 (1): 99–108. doi:10.1111 / j.1365-2958.2004.04265.x. PMID  15458408.
  7. ^ Zonglin Hu; Cristian Saez a Joe Lutkenhaus (2003). „Nábor MinC, inhibitoru tvorby Z-prstenu, na membránu v Escherichia coli: Role MinD a MinE“. J. Bacteriol. 185 (1): 196–203. doi:10.1128 / JB.185.1.196-203.2003. PMC  141945. PMID  12486056.
  8. ^ Kang GB; Píseň HE; Kim MK; Youn HS; Lee JG; JY; Chun JS; Jeon H; Eom SH. (2010). „Krystalová struktura Helicobacter pylori MinE, faktor topologické specificity buněčného dělení“. Mol. Microbiol. 76 (5): 1222–31. doi:10.1111 / j.1365-2958.2010.07160.x. PMC  2883074. PMID  20398219.
  9. ^ Mike Bonny; Elisabeth Fischer-Friedrich; Martin Loose; Petra Schwille; Karsten Kruse (2013). „Membránová vazba MinE umožňuje komplexní popis tvorby vzoru min-proteinů“. PLoS Comput Biol. 9 (12): e1003347. doi:10.1371 / journal.pcbi.1003347. PMC  3854456. PMID  24339757.