Jodacetamid - Iodoacetamide

Jodacetamid
Kosterní vzorec
Model vyplňující prostor
Jména
Preferovaný název IUPAC
2-jodacetamid
Identifikátory
3D model (JSmol )
ChEMBL
ChemSpider
Informační karta ECHA100.005.119 Upravte to na Wikidata
Číslo ES
  • 205-630-1
Číslo RTECS
  • AC4200000
UNII
Vlastnosti
C2H4JáNÓ
Molární hmotnost184.964 g · mol−1
Vzhledbílé krystaly (žluté zbarvení naznačuje přítomnost jódu)
Bod tání 94 ° C (201 ° F; 367 K)
Nebezpečí
Bezpečnostní listBezpečnostní list 1, Bezpečnostní list 2
NFPA 704 (ohnivý diamant)
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
šekY ověřit (co je šekY☒N ?)
Reference Infoboxu

2-jodacetamid je alkylační činidlo používá peptid účely mapování. Jeho akce jsou podobné těm z jodoctan. To se běžně používá k kovalentní vazbě s thiol skupina cystein takže se protein nemůže tvořit disulfidové vazby.[1][2] Používá se také v ubikvitin studie jako inhibitor deubikvitinázové enzymy (DUB), protože alkyluje cysteinové zbytky v aktivním místě DUB.

Inhibitor peptidázy

Jodacetamid je nevratný inhibitor všech cysteinových peptidáz, přičemž mechanismus inhibice nastává při alkylaci katalytického cysteinového zbytku (viz schéma). Ve srovnání s jeho kyselým derivátem, jodacetátem, reaguje jodacetamid podstatně rychleji. Toto pozorování se zdá být v rozporu se standardní chemickou reaktivitou, avšak přítomnost příznivé interakce mezi pozitivním imidazolovým iontem katalytického histidinu a záporně nabitou karboxylovou skupinou jodacetátu je důvodem zvýšené relativní aktivity jodacetamidu.[3]

Mechanismus nevratné inhibice cysteinových peptidáz jodacetamidem.

Hmotnostní spektrometrie proteinů

Běžně se používá během přípravy vzorku pro sekvenování de novo (peptid) s hmotnostní spektrometrie proteinů, ale nedávní kritici navrhují vyhnout se jeho použití [4]

Reference

  1. ^ Smythe CV (1936). „Reakce jodoacetátu a jodoacetamidu s různými sulfhydrylovými skupinami, s ureázou a s kvasinkovými přípravky“. J. Biol. Chem. 114 (3): 601–12.
  2. ^ Anson ML (1940). „Reakce jódu a jodacetamidu s nativním vaječným albuminem“. J. Gen. Physiol. 23 (3): 321–31. doi:10.1085 / jgp.23.3.321. PMC  2237930. PMID  19873158.
  3. ^ Polgar, L (1979). „Účinky izotopu deuteria na acylaci papainu. Důkazy pro nedostatek obecné bazické katalýzy a pro skupinu opouštějící enzymy. Interakce“. Eur. J. Biochem. 98 (2): 369–374. doi:10.1111 / j.1432-1033.1979.tb13196.x. PMID  488108.
  4. ^ Müller (2017). „Systematické hodnocení redukce a alkylace proteinů odhaluje masivní nespecifické vedlejší účinky reagencií obsahujících jód“. Molekulární a buněčná proteomika. 16 (7): 1173–1187. doi:10,1074 / mcp.M116.064048. PMC  5500753. PMID  28539326.

externí odkazy

  • The MEROPS online databáze peptidáz a jejich inhibitorů: [1]