Jodacetamid - Iodoacetamide
![]() | |
![]() | |
Jména | |
---|---|
Preferovaný název IUPAC 2-jodacetamid | |
Identifikátory | |
3D model (JSmol ) | |
ChEMBL | |
ChemSpider | |
Informační karta ECHA | 100.005.119 ![]() |
Číslo ES |
|
PubChem CID | |
Číslo RTECS |
|
UNII | |
Řídicí panel CompTox (EPA) | |
| |
| |
Vlastnosti | |
C2H4JáNÓ | |
Molární hmotnost | 184.964 g · mol−1 |
Vzhled | bílé krystaly (žluté zbarvení naznačuje přítomnost jódu) |
Bod tání | 94 ° C (201 ° F; 367 K) |
Nebezpečí | |
Bezpečnostní list | Bezpečnostní list 1, Bezpečnostní list 2 |
NFPA 704 (ohnivý diamant) | |
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
![]() ![]() ![]() | |
Reference Infoboxu | |
2-jodacetamid je alkylační činidlo používá peptid účely mapování. Jeho akce jsou podobné těm z jodoctan. To se běžně používá k kovalentní vazbě s thiol skupina cystein takže se protein nemůže tvořit disulfidové vazby.[1][2] Používá se také v ubikvitin studie jako inhibitor deubikvitinázové enzymy (DUB), protože alkyluje cysteinové zbytky v aktivním místě DUB.
Inhibitor peptidázy
Jodacetamid je nevratný inhibitor všech cysteinových peptidáz, přičemž mechanismus inhibice nastává při alkylaci katalytického cysteinového zbytku (viz schéma). Ve srovnání s jeho kyselým derivátem, jodacetátem, reaguje jodacetamid podstatně rychleji. Toto pozorování se zdá být v rozporu se standardní chemickou reaktivitou, avšak přítomnost příznivé interakce mezi pozitivním imidazolovým iontem katalytického histidinu a záporně nabitou karboxylovou skupinou jodacetátu je důvodem zvýšené relativní aktivity jodacetamidu.[3]

Hmotnostní spektrometrie proteinů
Běžně se používá během přípravy vzorku pro sekvenování de novo (peptid) s hmotnostní spektrometrie proteinů, ale nedávní kritici navrhují vyhnout se jeho použití [4]
Reference
- ^ Smythe CV (1936). „Reakce jodoacetátu a jodoacetamidu s různými sulfhydrylovými skupinami, s ureázou a s kvasinkovými přípravky“. J. Biol. Chem. 114 (3): 601–12.
- ^ Anson ML (1940). „Reakce jódu a jodacetamidu s nativním vaječným albuminem“. J. Gen. Physiol. 23 (3): 321–31. doi:10.1085 / jgp.23.3.321. PMC 2237930. PMID 19873158.
- ^ Polgar, L (1979). „Účinky izotopu deuteria na acylaci papainu. Důkazy pro nedostatek obecné bazické katalýzy a pro skupinu opouštějící enzymy. Interakce“. Eur. J. Biochem. 98 (2): 369–374. doi:10.1111 / j.1432-1033.1979.tb13196.x. PMID 488108.
- ^ Müller (2017). „Systematické hodnocení redukce a alkylace proteinů odhaluje masivní nespecifické vedlejší účinky reagencií obsahujících jód“. Molekulární a buněčná proteomika. 16 (7): 1173–1187. doi:10,1074 / mcp.M116.064048. PMC 5500753. PMID 28539326.